В состав молекулы гемоглобина входят четыре одинаковые гемовые группы. Гем представляет собой протопорфирин, содержащий центрально расположенный ион двухвалентного железа. Молекула протопорфирина состоит из четырех пиррольных колец, связанных метиновыми мостиками; к кольцам присоединены боковые цепи характерного строения. Ключевую роль в активности гемоглобина играет ион железа, расположенный в центре молекулы протопорфирина. Соединение с этим ионом посредством двух координационных связей и двух связей, образовавшихся вследствие замещения водорода, превращает протопорфирин в гем. Структура гема целиком расположена в одной плоскости. В процессе переноса кислорода гемоглобином молекула Од обратимо связывается с гемом, при этом валентность железа не изменяется.

Присоединяя кислород, гемоглобин

(Hb) превращается в оксигемоглобин (HbOx). Чтобы подчеркнуть тот факт, что валентность железа при этом связывании не меняется, реакцию называют не окислением, а оксигенацией; обратный процесс называется дезоксигенацией. Когда хотят специально отметить, что гемоглобин не связан с кислородом, его называют дезоксигемоглобином.

Гем может подвергаться не только оксигенации, но и истинному окислению. При этом железо переходит из двухвалентного состояния в трехвалентное. Окисленный гем называется гематином

(мет-гемом), а вся полипептидная молекула в целом – метгемоглобином.

В крови человека метгемоглобин содержится в незначительных количествах, но при некоторых заболеваниях и отравлениях определенными ядами его содержание возрастает. Опасность таких состояний заключается в том, что окисленный гемоглобин не способен переносить кислород к тканям.

Видовые свойства гемоглобинов крови различных животных (различные формы кристаллов, сродство гемоглобина к кислороду и др.) определяются особенностями глобина, так как гемы всех исследованных гемоглобинов оказались идентичными.